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史汀生中心（The Stimson Center）以美国政治家亨利·刘易斯·史汀生命名，是一个非营利、非党派，使用分析与对外服务促进国际和平安全的智库。
由Barry Blechman与Michael Krepon成立于1989年，座落于美国华盛顿特区。史汀生中心宣称以务实方法寻求提供更佳政策、解决问题，克服障碍让世界更和平与安全。
在2013年史汀生中心获得创意与效能组织-麦克阿瑟奖。史汀生中心于2016年宾夕法尼亚大学全球关键智库指标中在美国智库排行第21名。
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蛋白质的接触序是蛋白质天然状态三级结构中氨基酸间接触位置的量度。它计算方法为折叠蛋白质中形成天然接触的残基之间的平均序列距离除以蛋白质的总长度。较高的接触序表示较长的折叠时间, 并且低接触阶数已被建议作为潜在下坡折叠或在没有自由能垒的情况下发生的蛋白质折叠的预测指标。CO模型的提出表明蛋白质的折叠速率主要由它的天然态结构 (native state) 所决定。一般来说, α螺旋蛋白要比β蛋白折叠得快，用CO的理论解释是因为α螺旋蛋白中含有大量的局部有效接触，所以有较低的CO值、较高的折叠速率。接触序的理论说明, 折叠成有效接触多的三维结构, 这样的蛋白质三维结构能量更稳定, 折叠速率快。
其中N是接触总数，Δ Si,j是序列分离，即在氨基酸残基i和j之间的序列差， L是蛋白质中的残基总数。对于单结构域蛋白质，接触序的值通常在 5% 到 25% 之间，较低的接触序主要属于螺旋蛋白质，较高的接触序属于具有高 β-片层含量的蛋白质。
蛋白质结构预测方法在预测具有低接触序的蛋白质结构方面更准确。这可能部分是因为低接触序的蛋白质往往很小，但可能是由于在最小化能量函数的全局优化过程中要考虑的可能的远程残基-残基相互作用的数量较少。与在实验确定的蛋白质结构中观察到的分布相比，即使是Rosetta方法等成功的结构预测方法也会过度产生低接触阶结构预测。
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