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真核天冬氨酸蛋白酶包括胃蛋白酶、组织蛋白酶和肾素。它们具有由祖先复制而产生的两域结构。逆转录病毒和反转录转座子蛋白酶（逆转录病毒天冬氨酰蛋白酶）比较小，并且似乎与真核天冬氨酰蛋白酶的单个结构域同源。每个结构域都提供一个催化天冬氨酸残基，在分子的两个叶之间有一个扩展的活性位点裂隙。很久以前，一个叶可能是通过基因复制从另一个进化而来的。在现代酶中，虽然三维结构非常相似，但除了保守的催化位点基序外，氨基酸序列的差异很大。二硫键的存在和位置是天冬氨酸肽酶的其他保守特征。

尽管已经提出了许多不同的天冬氨酰蛋白酶机制，但最广泛接受的是酸碱机制，其原理是涉及水分子在两个高度保守的天冬氨酸残基之间的配位。天冬氨酸通过提取质子来活化水，使水能够对底物易裂键的羰基碳进行亲核攻击，从而产生通过与第二天冬氨酸氢键稳定的四面体氧阴离子中间体。该中间体的重排导致易裂酰胺的质子化，这导致底物肽分裂成两个产物肽。

已知有五个天冬氨酸蛋白酶超家族（氏族），每个都代表相同活性位点和机制的独立进化。每个超家族包含几个具有相似序列的家族。MEROPS分类系统按字母顺序命名这些氏族。

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硬脂酸锌，分子式Zn(C17H35COO)2。它是一种金属皂。

白色有好闻气味的微细吸湿性粉末。不溶于水、乙醇、乙醚，溶于酸、苯、甲苯和二甲苯。与强酸反应生成硬脂酸与相应的锌盐。加热溶解在有机溶剂中然后冷却，得到胶状物。低毒。

由熔化硬脂酸与30％氢氧化钠形成的钠皂与硫酸锌溶液反应，用水洗涤、干燥、粉碎而得。

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